Теми по биохимия


Категория на документа: Химия


2.Белтъци са високомолекулни съединения или протеини .В животинските организми и микроорганизми 45 - 50 % от клетката е изградена от белтъци, като количеството им е съсредоточено в цитоплазмата и митохондрите. В химичния състав на белтъците влизат елементите : въглерод, кислород, азот, водород, сяра. В някой сложни белтъци се съдържат фосфор, желязо и др метали. Изградени са от остатъци на L - α - аминокиселини, свързани с ковалентни пептидни връзки . В живите организми имат много важна роля в биологичните процеси и изпълняват следните функции : Каталитична функция - почти всички химични реакции, които протичат в живите организми се катализират от високоспециализирани белтъчни молекули, които се наричат ензими. Те се характеризират с висока биологична активност и специфично действие. Структурно - опорна функция - белтъците са основен структурен материал на клетъчните мембрани и на всички органели. Много от белтъците са свързващо звено между отделните биологични структури и им придават устойчивост и здравина ( колагена е основния компонент на сухожилията ) . Двигателна функция - различните видове движения в живите организми се осъществява от белтъчни структури . Транспортна функция - част от белтъците имат способността да се свързват обратимо с други молекули и да ги пренасят от един орган в друг. Като хемоглобина , който транспортира по кръвен път кислород до белите дробове към всички тъкани и органи. В кръвната плазма се съдържат белтъци, които придвижват липиди, желязо, стероидни хормони. Защитна функция - в организма на хората и гръбначните животни се синтезират специфични белтъци , антитела (имуноглобулини) в отговор на постъпили в тях чужди молекули, вируси и бактерии, наречени антигени. Антителата взаимодействат специфично с антигените и ги обезвреждат. Съсирването на кръвта предпазва организма от прекалена загуба на кръв. В този процес участват белтъците фибриоген и тромбин. Вътрешните стени на хранопровода и стомаха са покрити със защитен слой от слизести белтъци - муцини. Кожата, която предпазва тялото на животните от външни въздействия, е изградена предимно от белтъка колаген, а косите, космите, ноктите, рогата, копитата - от кератин. Регулаторна функция - някои хормони, чиято роля е да регулират клетъчната или физиологичната активност на организма, имат белтъчна природа. Инсулинът регулира съдържанието на глюкоза в кръвта ; паратироидният хормон регулира съдържанието на Са2+ и фосфати в тъканите ; растежният хормон. Белтъци са и репресорите, които регулират биосинтезата на белтъчни вещества в организмите. Запасна функция - тази функция изпълняват белтъците, които се съдържат в семената на растенията, яйчният албумин, казеинът на млякото. Те се използват като хранителен източник в първите етапи от развитието на зародиша или новороденото. При хидролизата на белтъците се получават α - аминокарбоксилови киселини. В биосферата са открити над 200 аминикиселини. 20 от тях се наричат основни ( лизин, триптофан, левцин, треонин, метионин, валин, фенилаланин, изолевцин, хистидин, аланин, аспартова киселина, глутаминова киселина, аргинин, аспарагин, аистеин, глутамин, глицин, пролин, тирозин, серин ) . Аминокиселините биват заменими и незаменими ( есенциални). Незаменими са тези, които не могат да се синтезират от живия организъм и трябва да се набавят чрез храната. За човека те са 8.
3. Свойства на аминокиселините
α- веглеродния атом на всички аминокиселини, които влизат в състава на белтъците, без глицина, е хирален - асиметричен. Аминокиселините имат два стереоизомера, които се наричат енантиомери и се отбелязват като D - и L- форми на аминокиселините.За да се определи формата на даден енантиомер, конфигурацията на неговия хирален цдентър се сравнява с тази на D и L - глицериновия алдехид. Отличително свойство на живата материя е нейната асиметричност - изградена е или само от D - или само от L - форми на хиралните съединения. Всички аминокиселини, които изграждат белтъците са L - изомери. D - аминокиселините участват в състава на клетъчната стена на някои микроорганизми. Във воден разтвор аминокиселините са под формата на биполярни йони - карбоксиловата група е дисоцирана, а аминогрупата е протонирана. Добрата разтворимост във вода на аминокиселините и сравнително малката в органични разтвори се дължи на биполярната им структура. В зависимост от pH на средата аминокиселините могат да бъдат катиони, аниони или електронеутрални биполярни йони. α- аминокарбоксиловите киселини са много реактивоспособни съединения. Имат три функционални групи - аминогрупа, карбоксилова група и страничен радикал, които им позволяват да участват в химични взаимодействия. Реакциите, характерни за аминогрупата и карбоксиловата са валидни за всички аминокиселини, докато за страничния радикал са специфични, според химичните им свойства.
4. Структура на белтъците
Белтъците имат много сложна пространствена структура на молекулата.Химичните връзки са ковалентни и нековалентни. Ковалентните са пептидна и дисулфидна връзка. Пептидната връзка е основната в белтъчната молекула. Тя се образува при свързването на две аминокисели чрез елиминиране на молекула вода от α - СООН гр на едната от тях и α - NH2 гр на другата - амидна връзка. По този начин се свързват голям брой аминокиселини, при което се образува полипептидна връзка. Пептидната връзка е много здрава. Тя може да бъде разградена чрез хидролиза при висока температура или повишена киселинност. Дисулфидната връзка се образува между два цистеилови радикала чрез отнемане на водород от сулфхидрилните им групи.Такава връзка възниква в една белтъчна молекула или може да свърже две или повече молекули в полипептидна верига. Дисулфидната връзка поддържа третичната структура на белтъка. Връзката може да се разпадне от окислители или редуктори. В белтъчната молекула може да възникнат и слаби нековалентни връзки. Те са със сравнително по-слаба енергия от тази на ковалентните връзки. Въпреки че са много слаби, нековалентните връзки са много на брой в белтъчните молекули и допринасят значително за тяхното пространствено структуриране и за стабилността на формата им. Придават също гъвкавост на клетките.По-важни нековалентни връзки са водородна, йонна, хидрофобни взаимодействия. Белтъците притежават сложна структура и за по-детайлно разглеждане тя се разделя на няколко отделни структури : първична, вторична, третична и четвъртична. Първична структура на белтъка е последователността на свързване на аминокиселините в полипептидната верига и мястото на дисулфидните мостове в нея. В единия си край всички белтъчни молекули имат свободна -NH2 гр (N-край), а в другия - свободна -СООН гр (С-край). Прието е N-краят да се счита за начало на полипептидната верига и от него да започва последователното номериране на аминокиселините. Наименованието на пептидите и белтъците се образува от имената на съставящите ги аминокиселини, като се започне от началото на веригата и им се прибавя окончанието - ил, с изключение на последната аминокиселина. Първичната структура на белтъка е неговата основна структура и тя определя следващите нива на организация на молекулата и нейните свойства. Вторичната структура на белтъка определя пространственото нагъване на полипептидната верига в правилно подредени, повтарящи се структури. Осъществява се от водородните връзки между близкостоящите пептидни групи. Полипептидната верига на белтъчните молекули е нагъната по определен начин. α - спирала е вторична структура на белтъка. Тя се поддържа от водородни връзки, които се образуват между С= О гр от една пептидна верига и водородния атом на четвъртата по дължина на веригата NH гр. Водородната връзка е слаба, но в белтъчната молекула се създават голям брой такива връзки и те придават стабилност и устойчивост на α - спиралата. Тя е винаги завита надясно. Спиралните структури могат да се създават само, ако полипептидната верига е образувана от еднотипни стереоизомери на аминокиселините ( L или D ) . Природните белтъци се изграждат само от L - аминокиселини. β - нагъната структура е друга вторична структура на белтъците. Представлява нагъната структура наподобяваща нагънат лист. Тя е много гъвкава и неподатлива на разтягане. Водородните връзки не свързват участаци от една полипептидна верига, а отделни вериги, които са разположени антипаралелно една от друга. Третична структура - полипептидната верига е изградена от α - спирали, β - нагънати и аморфни участъци, допълнително нагънати в една компактна глобула. Третичната структура определя точното място в пространството на всеки атом от молекулата, на радикала на аминокиселините, на α - спирали, β - нагънати и аморфни участъци. Миоглобинът е белтък с третична структура. При изследването му е установено, че почти всички полярни радикали са разположени по повърхността на молекулата и са хидратирани; по- голямата част от хидрофобните радикали се намират във вътрешността на глобулата; всички пролинови радикали се намират на онези места, където е огъната молекулата; 75% от полипептидната верига е под формата на α - спирала, а β - нагънати липсва. Белтъците,които изпълняват различни функции в живия организъм се различават по своите третични структури. В основата на третичната структура на белтъка са водородните, йонните и дисулфидните връзки, които възникват между определени странични радикали от полипептидната верига. Четвъртична структура - дава представа за разположението на отделните субединици и начина на тяхното асоциране в едно тяло на белтъци, които са олигомерни (съставени са от няколко полипептидни вериги, всяка от която има своя собствена пространствена структура - субединици ) . Най-често олигомерните белтъци съдържат 2 или 4 субединици.Хемоглобин - 4 субединици. Силите, които свързват и придържат субединиците в една молекула са хидрофобни взаимодействия, йонни и водородни връзки. Те възникват между аминокиселинните радикали. Този комплекс от субединици се разглежда като цяла молекула, тъй като всяка една от субединиците не може самостоятелно са изпълнява биологичната функция, характерна за олигомера.
5. Физикохимични св-ва
Всеки един белтък се характеризира с различна, индивидуална и специфична форма, определена от вида на неговата структура. Според вида на формата си белтъците се разделят на глобуларни (кълбовидни) и фибриларни ( нишковидни ). Глобуларните белтъци обикновено са разтворими във вода заради разположението на хидрофилни аминокиселинни радикали на повърхността им. Фибриларните са неразтворими във вода и трудно се разграждат под ензимно действие. Те има много здрави и устойчиви структури, което определя техните структурно-опорни функции в организмите. Фибриларни белтъци са : кератин, фиброин, колаген и др. Молекулната маса на белтъците варира в много широки граници. За да се определи се използват различни методи - седиментационен, гелхроматографски и електрофоретичен. Радикалите на някои аминокиселини са много реактивноспособни и за това белтъците участват в многообразни химични реакции. Реактивоспособността им се определя от състоянието на белтъчната молекула. Характерно за белтъците е встъпването им в слаби взаимодействия с други молекули. В следствия се образуват различни комплекси. Белтъците са отпически активни съединения, тъй като съдържат хирални въглеродни атоми в молекулата си. Всички белтъци поглъщат ултравиолетовата светлина, което се дължи на ароматните аминокиселини триптофан, тирозин и фенилаланин, при 280 nm. Поглъщат също и инфрачервената светлина в спектъра 760 - 10 000 nm. Белтъците има амфотерен характер, поради съдържанието на киселини и основи в молекулата им. Реагират и с катиони , и с аниони, което е важно за практиката свойство. Наличието на йоногенни радикали в състава на белтъците определя техния електрически заряд. Той се дължи най-вече на аминокиселинните радикали на лизина, аргинина, хистидина, глутаминовата и аспарагинова киселина. Всеки белтък при определено pH няма заряд. Тази стойност се нарича изоелектрична точка pl . При pl белтъците са слабо разтворими във вода и могат да се извличат от разтвори. При стойности на pH под pl белтъците са катиони + , а при по- високи са аниони - . Разтворимостта на белтъците във вода се определя от аминокиселинния им състав и характера на радикалите, разположени по повърхостта им. По- голямата част от глобуларните белтъци са разтворими във вода. Разтворимостта на белтъците се почишава в присъствието на малки количества неутрали соли - (NH4)2SO4, Na2SO4, MgSO4, NaCl . Йоните на тези соли се абсорбират по повърхността на молекулите и така се увеличава броя на хидрофилните центрове, а от там и хидратационния слой. При високи концентрации на соли се наблюдава обратния ефект - белтъците се утаяват, поради отнемането им на хидратационния им слой от йоните на солта ( изсолване ). Разтворимостта на белтъците във вода зависи от pl. Фибриларните белтъци са неразтворими във вода. Белтъците имат и емулгиращи свойства заради съдържанието на хидрофилни и хидрофобни групи в молекулите им. Физикохимичните свойства на белтъците, чрез които те допрнасят за постигане на желана качествена характеристика в ХП се наричат функционални свойства - разтворимост, хидратация, вискозитет, образуване на гели, пенообразуване и други. Денагурацията е процес, при който се нарушават водородните и йонните връзки, хидрофобните взаимодействия и дисулфидните мостове. В резултат на това се променя нативната пространствена структура на белтъчната молекула, нейната третична и в значителна степен вторична структура. Ако белтъкът има четвъртична структура, той се разделя на субединици. При денатурацията не се засягат пептидните връзки. Факторите , които предизвикват разрушаването на тези връзки, са денатуриращи фактори, денатуриращи агенти. Те са физични и химични. От физичните фактори най-голямо значение и приложение има топлината. При температури над 80° С белтъците денатурират поради нарушаване на водородните връзки и хидрофобните взаимодействия. Денатурация на белтъците може да бъде предизвикана и от различни механични въздействия - повишено налягане , стриване и смилане на сухи препарати, енергично разклащане на техни разтвори. Като денатуриращи агенти се използват карбамидът и гуанидинхидрохлоридът. В някои случаи белтъкът може да възвърне първоначалната си нативна структура. Този процес е обратен на денатурацията и се нарича ренатурация. Обикновено тя протича, ако денатурацията не е пълна. Осъществява се толкова по-лесно, колкото степента на денатурация е по-слаба. Денатурираният белтък съществено се отличава по свойства от нативния.Той не притежава биологична активност, т е. ензимите, хормоните, вирусите се инактивират. Неговите физикохимични свойства също се променят. Той е по-неразтворим във вода, по-реакгивоспособен и по-лесно се атакува от протеолитичните ензими.
6. Класификация
Белтъците се делят на групи според своя строеж, форма и разтворимост. По отношение на строежа са протеини и протеиди. Протеините са изградени само от аминокиселини, а протеидите съдържат и небелтъчна съставка. Протеини. Глобуларни белтъци - имат кълбовидна форма.Според разтворимостта си във вода биват : Албумини - тези белтъци са разтворими във вода. Утаяват се при пълно насищане на разтворите им с (NH)2SO4, но утаяването им започва още при 65% насищане. Широко разпространени в природата. Представляват над 50 % от белтъците на човешката кръвна плазма. В белтъка на яйцето се съдържа около 50 % албумин. Растенията също съдържат значителни количсства албумини. Глобулини - те са разтворими в разредени разтвори на соли (10 % разтвор па натриев хлорид) . Изсолват се при 50 % насищане на разтвора с (NH)4SO2 . Проламините са разтворими в 70 % етилов алкохол. Отличават се с високо съдържание на пролин и глутаминова киселина и много ниско на лизин и аргинин. Глутелини - разтварят се в слабоалкални разтвори . Неразтворими са във вода, разтвори на соли и етанол. Хистони са белтьци с алкален характер, тъй като 20 - 30 % от аминокиселините в техния състав са алкални. Разтворими са в слабокиселинни разтвори и се утаяват от амоняк и етанол. Протамини са силноалкални белтъци. Около 80% от аминокиселините в техния състав са алкални, между които преобладава аргининът. Фибриларни белтъци - имат нишковидна форма. Изпълняват структурно- опорни и защитни функции в организма. Към тази група спадат кератин, фиброин, колаген и др. Неразтворими са във вода. Протеиди В зависимост от вида на небелтъчния компонент в молекулата им, който се нарича простетична група, протеидите биват: Фосфопротеини - те съдържат ортофосфорна киселина, която най-често е свързана чрез естерна връзка с хидроксилната група на серина и по-рядко с тази на треонина. Към фосфопротеините се отнасят много белтъци, които играят важна роля при храненето на младите организми. Типичен представител е основният белтък на млякото - казеиньт. Липопротеини - небелтьчният компонент на тази група белтъци е липид - триаглицероли, фосфоацилглицероли, холистерол и негови естери и др. Липопротеините са широко разпространени в природата и се съдържат във всички клетъчни мембрани като определят тяхната пропускливост. Те са неразтворими във вода, но се разтварят в органични разтворители. Гликопротеини - съдържат въглехидратен компонент. Според строежа им са разделени на същински гликопротеини и протеогликани. Основната разлика между тях е че същинските гликопротеини съдържат обикновено до 15 - 20 монозахаридни компонента, които не образуват повтарящи се олигозахаридни фрагменти. В състава на въглехидратния компонент на гликопротеините влизат : D-галактоза, D-маноза, D-глюкоза , D-ксилоза, L-арабиноза, L-фукоза, L-рамноза. Той е свързан с белтъка винаги с ковалентна връзка. Гликопротеините са широко разпространени в живите организми и изпълняват различни функции. Хромопротеини - имат за простетична група цветни съединения като порфиринови структури, флавинови производни и др. Хеминовата група влиза в състава на хемоглобина, на ензимите пероксидаза и каталаза. Хлорофилът представлява магнезиевопорфиринов комплекс. Родоспин - типичен хромопротеин, който се съдржа в ретината на очите и участва в зрителния процес. Металпротеини - металосъдържащи белтъци като в състава им влизат йони на мед, желязо, цинк, магнезии, манган и т.н. Много голяма част от ензимите са металосъдържащи белтици - аскорбатоксидаза, полифенолоксидаза и т.н. Нуклеопротеини - чрез тях организма осъществява основните жизнени процеси - биосинтез на белтъка, клетъчно делене, размножаване и т.н. и за това са най-важната група протеиди. Съставени са от белтъци и нуклеинови киселини. Според небелтъчната си съставка се делят на дезоксирибонуклеопротеини и рибонуклеопротеини. Представители са хроматина, който се съдържа в клетъчните ядра и представлява сложни образувания от днк и голям брой белтъчни молекули, свързани с йонни връзки. Рибозомите са субклетъчни образувания, в който се извършва биосинтеза на белтъците и представляват сложни комплекси от РНК молекули и белтъци. Най-простите вируси са гигантски нуклеопротеини. Всички протеиди се отнасят към групата на конюгираните съединения, които са комплексни макромолекули, образувани чрез асоциране с ковалентни или нековалентни връзки на различни биополимери с други биополимери или нискомолекулни съединения.

7. Ензими
В живите организми непрекъснато се извършват голям брой химични реакции, които протичат с висока скорост, независимо от нормалната за организма температура около 30 С, нормалното налягане и приблизително неутрално pH на средата. Много от тези реакции могат да протекат и извън организмите, но обикновено при висока температура (над 100° С). За да могат да се извършат тези реакции с по-голяма скорост в организмите има вещества , които спомагат за това ускорение на биохимичните процеси. Тези биокатализатори се наричат ензими. Те участват в реакциите, но не и в крайния продукт. Те са движещата сила на всички биохимични процеси , които изграждат обмяната на веществата. Ензимите притежават няколко свойства, които ги отличават от неорганичните катализатори: 1. Те проявяват огромна каталитичиа активност; 2. Ензимите имат изключително висока специфичност - катализират точно определен тип реакции, имат изисквания към участващите съединение или изискват и двете едновременно. 3. Ензмите действат при меки реакционни условия като нормално pH, температура, при атмосферно налягане. 4. Те са регулируеми и могат да синхронизират до съвършенство каталитичната си дейност. Те не могат да изместват равновесието на реакциите, в които участват. Ускоряват както правата, така и обратната реакция с една и съща степен. Ензимите са белтъчни вещества, но голяма част от тях включват в състава си и небелтъчен компонент. Делят се на две групи : еднокомпонентни, които са изградени само от белтъци и двукомпонентни , които освен белтък включват в състава си нискомолекулни термостабилни вещества ( кофактори) . Връзката между двата компонента в ензима може да бъде с различна здравина. Когато е слаба и се разрушава чрез диализа, небелтъчния компонент се нарича коензим. При наличие на здрава връзка, което в повечето случаи е ковалентна, небелтъчната част се нарича простетична група. За обозначаване на двукомпонентен ензим се използва холоензим, с белтъчна съставка апоензим. Много от небелтъчните компоненти са витамини и тяхното биологично действие се свежда до участието им в различните ензимни реакции като кофактори. Други кофактори са нуклеотидите. Те са изградени от азотна база, пентоза и остатък фосфорна киселина - никотинамидадениндунуклеотид, флавинадениндинуклеотид, флавинмононуклеотид, коензим А и други. Много от двукомпонентните ензими включват в състава си и метални йонни. Специфичността на ензимното действие винаги се определя от белтъчния компонент. Молекулите в реакционната смес притежават различна кинетична енергия. По-голямата част от тях имат някаква средна кинетична енергия, а другата част са с по-голяма или по-малка стойност от нея. За да могат молекулите да реагират помежду си те трябва да притежават енергия по-голяма от средната кинетична енергия. Тази енергия се нарича активираща. Скоростта на всяка химична реакция е пропорционална на концентрацията на молекулите, които могат да преминат границата на активиращата енергия. Има два основни начина за повишаване на скоростта на химичната реакция : чрез повишаване на температурата и чрез използване на катализатор. С използването на катализатор се понижава значително активиращата енергия и това позволява на по-голяма част от молекулите да преминат енергичния праг и да се повиши скоростта на процеса. Доказано е, че ензимите действат чрез образуване на междинни комплекси със субстратите. Отначало ензима се свързва обратимо и сравнително бързо със субстрата в ензимсубстратен комплекс. В него субстрата става по-реактивоспособен и претърпява химично превръщане в продукт на реакцията. Временно остава свързан с ензима като ензим-продуктен комплекс, след което се освобождава от ензима. E + S ↔ ES ↔ EP → E + P . Активен център - при взаимодействието на ензима със субстрата много малка част от ензимната повърхност взема участие във формирането на комплексите. Тази част се нарича активен център. Той се изгражда от малък брой радикали на аминокиселините, изграждащи белтъчната молекула. Разположени са на различни места по дължината на полипептидната верига.Може да са много отдалечени един от друг, но са пространствено сближени за да могат да взаимодействат със молекулите на субстрата. Активния център е изграден от два участъка. Каталитичен, в който протичат реакците на превръщане на субстрата в продукт. Контактен, чрез който се реализира специфичното сродство и връзката между ензима и субстрата, в резултат на което той заема най-благоприятно положение за протичане на ензимна катализа. При двукомпонентните ензими в активния център участва и кофактора. Функционалните групи на активния център се намират в тясна връзка и взаимодействие с останалата част на ензимната молекула. Съществуват и спомагателни групи.Те поддържат и фиксират вторичната и третичната структура на ензима и спомагат формирането на активния център. Това са групи, чрез които се сформират дисулфидни мостове, водородни и други вторични връзки. Разрушаването на тези връзки при денатурация предизвиква намаляване или загуба на ензимната активност. В различните ензими броя на активните центрове е различен. Прието е, че една ензимна молекула притежава един активен център. При ензимите изградени от повече субединици е възможно активните центрове да отговарят на боят им, или да са по-малко.
8. Специфичност на ензимното действие
Всеки е ензим е строго специфичен и действа при определени условия и в определени биохимични процеси. Абсолютна специфичност - когато ензима разгражда един единствен субстрат и катализира една единствена реакция ( аргиназата разгражда аргинина до карбамид и орнитин ). Групова специфичност - когато ензимите разграждат определен тип връзка, в образуването на която участва точно определен радикал. Такава специфичност притежават част от протеолитичните ензими. Трипсинът разгражда пептидните връзки, в които участват карбоксиловата група на лизина и аргинина. Стереохимична специфичност - това са ензими, които катализират промените на оптично активни съединения (глюкозооксидазата). Геометрична специфичност - превръщане на единия от двата геометрични изомера. Ензима фумаратхидратаза катализира превръщането на фумаровата киселина ( транс - изомер ) в ябълчена. Широка специфичност - характерна е за ензимите, които катализират промените, свързани с определена химическа връзка, без да проявяват особени изисквания към участващите в нея химични групи ( липаза ) .





Сподели линка с приятел:





Яндекс.Метрика
Теми по биохимия 9 out of 10 based on 2 ratings. 2 user reviews.